• 1990 (Том 4)
  • 1989 (Том 3)
  • 1988 (Том 2)
  • 1987 (Том 1)

Том 33 №3

Содержание

  1. АЛГОРИТМ ИМИТАЦИИ ЗРЕНИЯ ДИХРОМАТОВ И ЕГО ПРИМЕНЕНИЕ ДЛЯ ВЫЯВЛЕНИЯ АНОМАЛИЙ ЦВЕТОВОСПРИЯТИЯ
  2. РАЗЛИЧЕНИЕ СИГНАЛОВ С ГРЕБЕНЧАТЫМИ СПЕКТРАМИ ПРИ УЧАСТИИ СПЕКТРАЛЬНОГО И ВРЕМЕННОГО МЕХАНИЗМОВ ЧАСТОТНОГО АНАЛИЗА
  3. УЧАСТИЕ ПРОТЕИНКИНАЗЫ С В РЕЦЕПТОР-ОПОСРЕДОВАННЫХ СИГНАЛЬНЫХ ПРОЦЕССАХ
  4. СПЕКТРАЛЬНАЯ МОДЕЛЬ СИГНАЛА ОДНОКАНАЛЬНЫХ РЕНТГЕНОВСКИХ ИЗМЕРИТЕЛЬНЫХ ПРИБОРОВ, ИСПОЛЬЗУЮЩИХ ПОЛИХРОМАТИЧЕСКОЕ ЗОНДИРУЮЩЕЕ ИЗЛУЧЕНИЕ
  5. БЕЗОПАСНОЕ УПРАВЛЕНИЕ СКОРОСТЬЮ НАЗЕМНОГО БЕСПИЛОТНОГО ТРАНСПОРТНОГО СРЕДСТВА В УСЛОВИЯХ НЕОПРЕДЕЛЕННОСТИ СОБСТВЕННОГО ПОЛОЖЕНИЯ
  6. РАСПОЗНАВАНИЕ ПРОЕКТИВНО ПРЕОБРАЗОВАННЫХ ПЛОСКИХ ФИГУР. XIII. НОВЫЕ МЕТОДЫ ПРОЕКТИВНО ИНВАРИАНТНОГО ОПИСАНИЯ ОВАЛОВ С ИСПОЛЬЗОВАНИЕМ T-ПОЛЯРЫ

УЧАСТИЕ ПРОТЕИНКИНАЗЫ С В РЕЦЕПТОР-ОПОСРЕДОВАННЫХ СИГНАЛЬНЫХ ПРОЦЕССАХ

© 2019 г. В. А. Пеннияйнен, В. Б. Плахова, И. В. Рогачевский, С. Г. Терехин, С. А. Подзорова, Б. В. Крылов

Федеральное Государственное бюджетное учреждение науки Институт физиологии им. И.П. Павлова РАН, 199034 Санкт-Петербург, наб. Макарова, д. 6, Россия
pvalentina2@yandex.ru

Поступила в редакцию 19.02.2019 г.

Коменовая кислота является специфическим агонистом опиоидоподобных рецепторов, обнаруженных в мембране сенсорного нейрона. Эти рецепторы связаны с каналами NaV1.8, участвующими в кодировании ноцицептивной информации. Данные, полученные методом локальной фиксации потенциала, свидетельствуют о том, что на мембранном уровне процесс лиганд- рецепторного связывания коменовой кислоты проявляется в снижении эффективного заряда активационного воротного устройства каналов NaV1.8. Применение специфического ингибитора протеинкиназы С не влияло на этот рецептор-опосредованный механизм модуляции указанных каналов. На тканевом уровне получен противоположный результат: указанный ингибитор (Tamoxifen) полностью блокировал сигнал, вызванный приложением коменовой кислоты и направленный радиально на геном нервной клетки. Тот факт, что Tamoxifen устранял нейрит-стимулирующий эффект коменовой кислоты, доказывает участие протеинкиназы С в исследуемом каскадном процессе в качестве последовательного звена.

Ключевые слова: коменовая кислота, ноцицепция, сенсорные нейроны, метод локальной фиксации потенциала, метод органотипического культивирования, каналы NaV1.8, протеинкиназа С

DOI: 10.1134/S0235009219030089

Цитирование для раздела "Список литературы": Пеннияйнен В. А., Плахова В. Б., Рогачевский И. В., Терехин С. Г., Подзорова С. А., Крылов Б. В. Участие протеинкиназы с в рецептор-опосредованных сигнальных процессах. Сенсорные системы. 2019. Т. 33. № 3. С. 204-211. doi: 10.1134/S0235009219030089
Цитирование для раздела "References": Penniyaynen V. A., Plakhova V. B., Rogachevsky I. V., Terekhin S. G., Podzorova S. A., Krylov B. V. Uchastie proteinkinazy s v retseptor-oposredovannykh signalnykh protsessakh [Involvement of protein kinase c in receptor-mediated signaling processes]. Sensornye sistemy [Sensory systems]. 2019. V. 33(3). P. 204-211 (in Russian). doi: 10.1134/S0235009219030089

Список литературы:

  • Крылов Б.В., Дербенев А.В., Подзорова С.А., Людыно М.И., Кузьмин А.В., Изварина Н.Л. Морфин уменьшает чувствительность к потенциалу медленных натриевых каналов. Российский физиологический журнал им. И.М. Сеченова. 1999. Т. 85. № 2. С. 225–236.
  • Пеннияйнен В.А., Кипенко А.В., Лопатина Е.В., Крылов Б.В. Участие р38 МАРК сенсорных нейронов в сигнальном каскаде, запускаемом уабаином. Российский физиологический журнал им. И.М. Сеченова. 2016. Т. 102. № 12. С. 80–86.
  • Пеннияйнен В.А., Ячнев И.Л., Кипенко А.В., Лопатина Е.В., Крылов Б.В. Роль Src-киназы в рецепции инфракрасного излучения. Сенсорные системы. 2014. Т. 28. № 4. С. 90–94.
  • Плахова В.Б., Подзорова С.А., Мищенко И.В., Баграев Н.Т., Клячкин Л.Е., Маляренко А.М., Романов В.В., Крылов Б.В. Возможные механизмы действия инфракрасного излучения на мембрану сенсорного нейрона. Сенсорные системы. 2003. Т. 17. № 1. С. 24–31.
  • Шелых Т.Н., Рогачевский И.В., Мошкина В.Н., Подзорова С.А., Крылов Б.В., Плахова В.Б. Исследование влияния ингибитора Src-киназы PP2 на способность уабаина модулировать медленные натриевые каналы. Сенсорные системы. 2017. Т. 31. № 1. С. 16–21.
  • Almers W. Gating currents and charge movements in excitable membranes. Rev. Physiol. Biochem. Pharmacol. 1978. V. 82. № 7. P. 97–190.
  • Aperia A., Akkuratov E.E., Fontana X.J., Brismar H. Na+K+-ATPase, a new class of plasma membrane receptors. Am. J. Physiol. Cell Physiol. 2016. V. 310. P. C491– C495.
  • Cui X., Xie Z. Protein interaction and Na/K-ATPase-mediated signal transduction. Molecules. 2017. V. 22. № 6. E990.
  • Elliott A.A., Elliott J.R. Characterization of TTX-sensitive and TTX-resistant sodium currents in small cells from adult rat dorsal root ganglia. J. Physiol. (Lond.). 1993. V. 463. № 4. P. 39–56.
  • Hamill O.P., Marty A., Neher E., Sakmann B., Sigworth F. Improved patch-clamp techniques for high-resolution current recording from cells and cell-free membrane patches. Pflügers. Arch. 1981. V. 391. № 1. P. 85–100.
  • Hamlyn J.M., Blaustein M.P., Bova S., DuCharme D.W., Harris D.W., Mandel F., Mathews W.R., Ludens J.H. Identification and characterization of a ouabain-like compound from human plasma. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 1991. V. 88. № 21. P. 6259–6263.
  • Hodgkin A.L., Huxley A.F. Currents carried by sodium and potassium ions through the membrane of the giant axon of Loligo. J. Physiol. 1952. V. 116. № 4. P. 449–472.
  • Khalaf F.K., Dube P., Mohamed A., Tian J., Malhotra D., Haller S.T., Kennedy D.J. Cardiotonic steroids and the sodium trade balance: new insights into trade-off mechanisms mediated by the Na+/K+-ATPase. Int. J. Mol. Sci. 2018. V. 19 № 92576. https://doi.org/10.3390/ijms19092576
  • Kometiani P., Li J., Gnudi L., Kahn B.B., Askari A., Xie Z. Multiple signal transduction pathways link Na+/K+ATPase to growth-related genes in cardiac myocytes. The roles of Ras and mitogen-activated protein kinases. J. Biol. Chem. 1998. V. 273. № 24. P. 15249–15256.
  • Kostyuk P.G., Krishtal O.A., Pidoplichko V.I. Effect of internal fluoride and phosphate on membrane currents during intracellular dialysis of nerve cells. Nature. 1975. V. 257. № 5528. P. 691–693.
  • Krylov B.V., Rogachevskii I.V., Shelykh T.N., Plakhova V.B. Frontiers in pain science. Volume 1. New nonopioid analgesics: understanding molecular mechanisms on the basis of patch-clamp and quantumchemical studies. Sharjah, U.A.E., Bentham Science Publishers Ltd., 2017. 203 p. https://doi.org/10.2174/97816080593001170101
  • Liu L., Zhao X., Pierre S.V., Askari A. Association of PI3KAkt signaling pathway with digitalis-induced hypertrophy of cardiac myocytes. Am. J. Physiol. 2007. V. 293. № 5. P. C1489–C1497. https://doi.org/10.1152/ajpcell.00158.2007
  • Madan N., Xu Y., Duan Q., Banerjee M., Larre I., Pierre S.V., Xie Z. Src-independent ERK signaling through the rat α3 isoform of Na/K-ATPase. Am. J. Physiol. Cell Physiol. 2017. V. 312. № 3. C222–C232. https://doi.org/10.1152/ajpcell.00199.2016
  • Penniyaynen V., Plakhova V., Rogachevskii I., Krylov B. Src kinase is involved in comenic acid-triggered signaling pathways in sensory neurons. Activitas nervosa superior rediviva. 2018. V. 60. № 1. P. 19–27.
  • Plakhova V., Rogachevsky I., Lopatina E., Shelykh T., Butkevich I., Mikhailenko V., Otellin V., Podzorova S., Krylov B. A novel mechanism of modulation of slow sodium channels: from ligand-receptor interaction to design of an analgesic medicine. Activitas nervosa superior rediviva. 2014. V. 56. № 3–4. P. 55–64.
  • Pratt R.D., Brickman C.R., Cottrill C.L., Shapiro J.I., Liu J. The Na/K-ATPase signaling: from specific ligands to general reactive oxygen species. Int. J. Mol. Sci. 2018. 19. № 9. 2600. https://doi.org/10.3390/ijms19092600
  • Tian J., Cai T., Yuan Z., Wang H., Liu L., Haas M., Maksimova E., Huang X.Y., Xie Z.J. Binding of Src to Na+/K+-ATPase forms a functional signaling complex. Mol. Biol. Cell. 2006. V. 17. № 1. P. 317–326. https://doi.org/10.1091/mbc.e05-08-0735
  • Tsubaki M., Takeda T., Matsumoto M., Kato N., Yasuhara S., Koumoto Y.I., Imano M., Satou T., Nishida S. Tamoxifen suppresses paclitaxel-, vincristine-, and bortezomib-induced neuropathy via inhibition of the protein kinase C/extracellular signal-regulated kinase pathway. Tumour Biol. 2018. V. 40. № 10. P. 1–13. https://doi.org/10.1177/1010428318808670
  • Valvassori S.S., Dal-Pont G.C., Resende W.R., Varela R.B., Peterle B.R., Gava F.F., Mina F.G., Cararo J.H., Carvalho A.F., Quevedo J. Lithium and tamoxifen modulate behavior and protein kinase c activity in the animal model of mania induced by ouabain. Int. J. Neuropsychopharmacol. 2017. V. 20. № 11. P. 877–885. https://doi.org/10.1093/ijnp/pyx049
  • Wu J., Akkuratov E.E, Bai Y., Gaskill C.M., Askari A., Liu L. Cell signaling associated with Na(+)/K(+)-ATPase: activation of phosphatidylinositide 3-kinase IA/Akt by ouabain is independent of Src. Biochemistry. 2013. V. 52. № 50. P. 9059–9067. https://doi.org/10.1021/bi4011804
  • Xie Z., Askari A. Na(+)/K(+)-ATPase as a signal transducer. Eur. J. Biochem. 2002. V. 269. № 10. P. 2434–2439. https://doi.org/10.1046/j.1432-1033.2002.02910.x